Популярное

Музыка Кино и Анимация Автомобили Животные Спорт Путешествия Игры Юмор

Интересные видео

2025 Сериалы Трейлеры Новости Как сделать Видеоуроки Diy своими руками

Топ запросов

смотреть а4 schoolboy runaway турецкий сериал смотреть мультфильмы эдисон
dTub
Скачать

Участки Лайнуивера Берка

Автор: MedSchoolCoach MCAT Prep

Загружено: 2020-09-15

Просмотров: 15272

Описание:

Нужна помощь в подготовке к разделу «Биохимия» экзамена MCAT? Эксперт MedSchoolCoach Кен Тао расскажет вам всё необходимое о графиках Лайнуивера-Бёрка для кинетики Михаэлиса-Ментен, которые являются ключевым компонентом раздела биохимии MCAT. Посмотрите это видео, чтобы получить все необходимые советы по подготовке к MCAT для успешной сдачи этого раздела экзамена!

Другой способ представления данных кривых насыщения Михаэлиса-Ментен — это графики Лайнуивера-Бёрка. График Лайнуивера-Берка выводится из уравнений Лайнуивера-Берка, которые, в свою очередь, выводятся из уравнения Михаэлиса-Ментен:

Vo = Vmax [S] / Km + [S]

Обратная величина этого уравнения:

1 / Vo = (Km / Vmax [S]) + (1 / Vmax)

Из этого уравнение Лайнуивера-Берка принимает вид:

1 / Vo = (Km / Vmax ) (1 / [S]) + (1 / Vmax)

Следует отметить, что при построении графика уравнения Лайнуивера-Берка оно представляет собой линейную линию с уравнением y = mx + b. Интерпретация точек данных в виде прямой линии проста. С другой стороны, кривую насыщения Михаэлиса-Ментен иногда сложнее интерпретировать из-за разности точек данных и гиперболического характера графика.

График Лайнуивера-Берка

На графике Лайнуивера-Берка наклон равен Km/Vmax, пересечение с осью x равно -1/Km, а пересечение с осью y равно 1/Vmax. График Лайнуивера-Берка представляет собой графическое представление кинетики фермента без ингибитора. Оси x и y также можно интерпретировать как 1/концентрация субстрата, или 1/[S] и 1/V. Таким образом, график Лайнуивера-Берка часто называют графиком двойной обратной функции. Увеличение концентрации субстрата уменьшает значение 1/[S], ​​поскольку знаменатель увеличивается. Следовательно, сдвиг влево по оси x соответствует увеличению концентрации субстрата. Аналогично, увеличение скорости реакции уменьшает значение 1/V. Следовательно, движение влево и вниз по графику Лайнуивера-Берка указывает на увеличение концентрации субстрата, что естественным образом приводит к увеличению скорости реакции, поскольку увеличивается количество субстрата, реагирующего с ферментом, что ускоряет реакцию.

Важнейшим моментом графика Лайнуивера-Берка является то, что ось x имеет отрицательные значения. Однако отрицательных концентраций субстрата не существует. Вместо этого исследователи могут использовать этот график для экстраполяции данных из гипотетической ситуации, в которой существует отрицательная концентрация субстрата.

График Лайнуивера-Берка для ингибирования фермента

Что касается конкурентных ингибиторов, напомним, что они напрямую конкурируют с субстратом за связывание с активным центром фермента. В свою очередь, они снижают сродство фермента к субстрату, что приводит к увеличению Km. Как указано выше, точка пересечения с осью x равна -1/Km. Увеличение значения Km приводит к уменьшению точки пересечения с осью x. Уменьшение значения пересечения с осью x сместит линию ближе к нулю. Пересечение с осью y также останется неизменным, поскольку конкурентные ингибиторы не влияют на максимальную скорость реакции. В случае конкурентных ингибиторов наклон графика увеличивается, пересечение с осью x смещается вправо, а пересечение с осью y не изменяется.

Для неконкурентных ингибиторов уменьшаются как Km, так и Vmax. Напомним, что, поскольку неконкурентные ингибиторы увеличивают сродство фермента к субстрату, Km уменьшается. Кроме того, поскольку пересечение с осью x равно -1 / Km, меньшее значение Km даст большее значение для пересечённого значения x. Таким образом, пересечение с осью x сместится влево. Кроме того, поскольку неконкурентные ингибиторы также снижают максимальную скорость реакции, значение пересечённого значения с осью y, или 1 / Vmax, увеличится. Увеличение значения пересечённого значения с осью y сместит линию вверх. Следовательно, неконкурентные ингибиторы приведут к образованию линии, параллельной исходному графику, на котором точки пересечения с осью x и осью y изменятся.

Наконец, для смешанных ингибиторов Km не изменится, а Vmax уменьшится. Напомним, что Km смешанных ингибиторов варьируется в зависимости от конкретного используемого ингибитора. Однако смешанные ингибиторы представляют собой форму неконкурентного ингибирования, и при неконкурентном ингибировании Vmax уменьшится. Однако Km останется неизменным. Следовательно, точка пересечения с осью x останется прежней; однако, поскольку Vmax уменьшится, точка пересечения с осью y сместится вверх.

MEDSCHOOLCOACH

Чтобы посмотреть больше подобных видеоуроков MCAT и получить доступ к планированию занятий, отслеживанию прогресса, карточкам и банку вопросов, скачайте MCAT Prep от MedSchoolCoach.

Ссылка на iOS: https://play.google.com/store/apps/de...

Ссылка на Apple: https://apps.apple.com/us/app/mcat-pr...

#medschoolcoach #MCATprep #MCATstudytools

Участки Лайнуивера Берка

Поделиться в:

Доступные форматы для скачивания:

Скачать видео mp4

  • Информация по загрузке:

Скачать аудио mp3

Похожие видео

Glycolysis Part 1

Glycolysis Part 1

MCAT Math - Km, Vmax & Michaelis Menten Enzyme Kinetics

MCAT Math - Km, Vmax & Michaelis Menten Enzyme Kinetics

Enzyme Inhibition

Enzyme Inhibition

Кислоты и основания – Буферы

Кислоты и основания – Буферы

Rate Law

Rate Law

Biochemistry Section of the MCAT

Biochemistry Section of the MCAT

Michaelis-Menten Dynamics

Michaelis-Menten Dynamics

Как возникает тяга в дымовых трубах?

Как возникает тяга в дымовых трубах?

Что нужно знать о гликолизе MCAT (краткие факты) | Путь гликолиза | MCAT

Что нужно знать о гликолизе MCAT (краткие факты) | Путь гликолиза | MCAT

Hydrodynamics – Continuity Equation | MCAT Physics Prep

Hydrodynamics – Continuity Equation | MCAT Physics Prep

How the MCAT Tests - Michaelis-Menten Enzyme Kinetics & Inhibitors

How the MCAT Tests - Michaelis-Menten Enzyme Kinetics & Inhibitors

ENZYMES V4: REPRESENTATION DE LINEWEAVER-BURK ET EADIE-HOFSTEE, Vmax, KM ET EFFICACITE DE L'ENZYME

ENZYMES V4: REPRESENTATION DE LINEWEAVER-BURK ET EADIE-HOFSTEE, Vmax, KM ET EFFICACITE DE L'ENZYME

Расчеты pH с использованием слабых кислот

Расчеты pH с использованием слабых кислот

Закон Бернулли

Закон Бернулли

ДНК создал Бог? Самые свежие научные данные о строении. Как работает информация для жизни организмов

ДНК создал Бог? Самые свежие научные данные о строении. Как работает информация для жизни организмов

Level curves and critical points | MIT 18.02SC Multivariable Calculus, Fall 2010

Level curves and critical points | MIT 18.02SC Multivariable Calculus, Fall 2010

Enzyme Kinetics with Michaelis-Menten Curve | V, [s],  Vmax, and Km Relationships

Enzyme Kinetics with Michaelis-Menten Curve | V, [s], Vmax, and Km Relationships

Ideal Gases vs. Real Gases

Ideal Gases vs. Real Gases

Как проходят тесты MCAT — Лабораторные методы 1

Как проходят тесты MCAT — Лабораторные методы 1

Enzyme Kinetics- Lineweaver and Burk Plot - double reciprocal plot- M M equation modification-Km Vm

Enzyme Kinetics- Lineweaver and Burk Plot - double reciprocal plot- M M equation modification-Km Vm

© 2025 dtub. Все права защищены.



  • Контакты
  • О нас
  • Политика конфиденциальности



Контакты для правообладателей: [email protected]